Jak rodzi się kolagen?

Kolagen ewoluujący w organizmie ma postać drugorzędową (spirale), która przechodzi w trzeciorzędową (potrójne spirale). Ma wówczas formułę rozpuszczalną w wodzie. Dokładniej zaś to nazywając: ma on zdolność hydratowania, czyli przyłączania cząsteczki wody, tworząc wraz nimi jedną postać fizyczną o konsystencji żelowej.

Tropokolagen cechuje również to, że jego konstrukcja spiralna, złożona z molekuł (łańcuchów) może ulegać dysymilacji (rozpadowi) z powrotem na pojedyncze molekuły, a nawet na krótsze konstrukcje aminokwasowe. Przy czym, o ile te produkty rozpadu nie opuściły jeszcze środowiska komórkowego, to mogą ponownie wziąć udział w syntezie. Biochemicy obserwowali wielokrotnie również, że nawet jeśli produkty przedwczesnej dysymilacji kolagenu nie wchodzą ponownie bezpośrednio w reakcje syntezy, to ich obecność w środowisku fibroblastowym i okołofibroblastowym – wyraźnie stymuluje procesy syntezowania kolagenu!

Natomiast produkty „przedwczesnej” (ubocznej przy biosyntezie) dysymilacji elastyny sprzyjają w środowisku okołofibroblastowym procesom syntezy „siostrzanych” białek kolagenowych, ale nie są już, co ciekawe, w stanie pomóc w takiej samej syntezie białek macierzystych – powstającej z tropoelastyny elastynie włóknistej.

Wreszcie – nawet białka, które „zabłądzą” – polipeptydy, jakie nie przekształcą się w spirale lub później nie znajdą partnerów do stworzenia 3-helisy oraz rozliczne resztki białkowe, nie tworzące np. wiązań – one wszystkie rozpadają się na aminokwasy, których zdecydowana większość ponownie wejdzie w metabolizm i może posłużyć jako budulec nowych protein, niekoniecznie nawet kolagenu. Tylko jeden aminokwas, swoisty wyłącznie dla kolagenu – hydroksyprolina – nie jest zdolny do ponownego przyswojenia. Jego obecność w środowisku okołofibroblastowym wydatnie sprzyja procesom syntezy kolagenu, nawet gdy nie łączy się bezpośrednio z proteinami. A finalnie zostaje wreszcie wydalony z moczem. Każdorazowy udział hydroksyproliny w powstawaniu kolagenu wymaga więc dodatkowego jej tworzenia.

We wczesnym jeszcze (molekularnym) etapie procesu biosyntezy kolagenu zachodzi najpierw wyrównywanie łańcuchów (za chwilę już spiral), potem „zszywanie” ich w krańcowych propeptydach z tworzeniem (w łańcuchach typu alfa) wewnętrznych na razie wiązań. Następnie łańcuch polipeptydowy „dostaje skrętu” w lewą stronę, który jest już niepowstrzymywalny i rozprzestrzenia się aż do końca łańcucha,
w rezultacie czego powstaje (pojedyncza na razie) helisa.

Z kolei po „odnalezieniu” przez taką helisę partnerów do utworzenia trypletu, dzieją się rzeczy podobne, ale teraz spirale zespajają się wzajemnie ze sobą, jakby podarowano im zamek błyskawiczny. Towarzyszą temu: ekspresowe powstawanie wiązań (mostków) dwusiarczkowych i silny skręt całej powstającej konstrukcji, ale tym razem w prawo. W efekcie końcowym 3-helisa definitywnie opuszcza środowisko komórkowe – i po „zjechaniu z pochylni” swojej stoczni – fibroblastu – przechodzi do przestrzeni (macierzy) zewnątrzkomórkowej (określenia stosowane wymiennie: międzykomórkowej, pozakomórkowej, ECM – extracellular matrix).

Jest to fenomenalne zjawisko biologicznie – nieodmiennie fascynujące kolejne zastępy obserwatorów…

Na etapie wychodzenia molekuł poza błonę komórki-matki, równolegle z procesem łączenia się ich w tryplety i powstawania mostków dwusiarczkowych, w obecności enzymu lizyloksydazy, zawierającego m.in. miedź i żelazo, zachodzi proces utleniania niektórych reszt lizyny lub hydroksylizyny do postaci aldehydów reaktywnych. Zabezpiecza to z kolei warunki do formowania się superhelis w subwłókienka (fibryle). Z resztek białkowych powstają kolejne wiązania
o charakterze końcowych i poprzecznych, które coraz bardziej zmieniają charakter tropokolagenu. Wreszcie potrójne helisy są tak silnie usieciowane, że mogą „zacząć myśleć” o dalszej syntezie w mikrofibryle (postać czwartorzędowa), z których dalej powstaną włókna (postać piątorzędowa).

Opisana biosynteza kolagenu zachodzi, jak wszystkie procesy biochemiczne i biologiczne w organizmie lepiej lub gorzej, sprawniej lub mniej sprawnie.
Inaczej w wieku młodzieńczym, w stanach tryskającego zdrowia i doskonałej gospodarki aminokwasowej, a inaczej, gdy ustrój zaczyna się starzeć, trawią go choroby lub jego decydent nie dba o dostawy komponentów do syntezy kolagenu i witamin oraz mikroelementów, które pomyślność i wydajność tej biosyntezy warunkują.

I odwrotnie – dobry, „gęsty” kolagen to wyśmienita tkanka łączna, niepomarszczona po wiek emerytalny skóra, sokoli wzrok, odporność na infekcje, błyskawiczne gojenie ran i urazów.

Czyli po prostu: młodość, zdrowie i piękno!

Warto dbać o swój kolagen ustrojowy.

 

 

 

Napisane przez: Waldek Leszoński

Waldek Leszoński






Newsletter
Zapisz się do Newslettera:


 


Polecamy

Jan Kazimierz Siwek
więcej>>>


Jan Kazimierz Siwek
więcej>>>


Jan Kazimierz Siwek
więcej>>>


Polecamy

Ewa Stachniak
więcej>>>


Ewa Stachniak
więcej>>>


Mariusz Parlicki
więcej>>>


Aktualności Konsulatu RP Toronto

W dniach 15 - 18 listopada, Minister Edukacji Narodowej Anna Zalewska przebywała z wizytą w Kanadzie ...

Z dniem 18 listopada, Krzysztof Grzelczyk objął stanowisko Konsula Generalnego Rzeczypospolitej Pols ...

Bałtyk, Tatry, Wisła, Wawel, kujawiak, orzeł bielik, a może pierogi lub bigos? Pokaż za co najbardzi ...

Konsul Generalny Grzegorz Morawski, kończy swoją pięcioletnią misję dyplomatyczną w Toronto. Z tej o ...

Pierwsza Polka na Sorbonie, pierwsza kobieta nagrodzona nagrodą Nobla, pierwsza kobieta, która spocz ...

Kiedy po 123 latach niewoli, 11 listopada 1918 roku, Polska odzyskała niepodległość, na ulicach pols ...

18 i 19 listopada br zapraszamy na dyżur konsularny w Winnipeg. ...